大豆蛋白-葡聚糖共价物酶法凝胶的冻融稳定性研究

研究了冻融循环过程中，谷氨酰胺转氨酶交联的不同质量浓度（30,40,50,60 mg/mL）大豆分离蛋白-葡聚糖共价物（SPI-DPUN30119临床试验）凝胶的持水性、弹性、硬度、可溶性蛋白含量、微观形貌及结构的变化。SDS-PAGE试验证实大豆分离蛋白与葡聚糖发生美拉德反应，生成大豆分离蛋白-葡聚糖共价物。随着SPI质量浓度的升高，SPI-D的接枝度先增大后减小，50 mg/mL时达到最大值12.54%。表面疏水性和内源荧光光谱分析表明，随着美拉德反应的进行，蛋白柔性增大，无序性增加，朝有利于冻融稳定的方向转变。与对照相比，5次冻融循环后，SPI-D、SPI与D混合物（SPI+D）、SPI凝胶持水性分别降低了32.46%,42.81%,44.98%，硬度分别增加了124.66%,271.51%,343.38%，弹性分别升高了4.38%,9.58%,11.76%，可溶性蛋白含量分别降低了2.05%,3.61%,7.17%,SPI-D凝胶的各项指标变化幅度均最小，冻融稳定性最好。扫描电镜图表征了凝胶微观形貌，MS-275供应商相比SPI+D和SPI,SPI-D凝胶孔隙更小且组织状态更均匀，说明美拉德反应是提升酶法大豆分离蛋白凝胶冻infection marker融稳定性的有效方法。