RNase T2家族成员作为酸性核酸内切酶,其广泛分布于所有生物体内。很多RNase T2家族核酸酶能够分泌至胞外,参与多种胞外生物学过程,包括清除胞外核酸及磷酸盐循环、参与植物自交不亲和性、调节氧化胁迫反应以及干扰宿主免疫反应等。然而,RNase T2在生防真菌球孢白僵菌与宿主昆虫互作过程中的作用尚不明晰。本研究以昆虫真菌病原体球孢白僵菌两个分泌性T2 RNases蛋白(BbTrv和BbRNT2)为研究对象,探究了二者在病原真菌与昆虫宿主互作过程中作用。研究发现,BbTrv和BbRNT2蛋白均能够降解胞外核糖体RNA,且依赖于其RNase活性和蛋白的糖基化Entinostat生产商修饰。BbTrv和BbRNT2基因的表达受昆虫血淋巴和氧化胁迫的诱导,两个蛋白均分布于IACS-010759半抑制浓度胞质,且在昆虫营养诱导液和被侵染的昆虫血腔中检测到大量分泌蛋白。BbTrv和BbRNT2蛋白还参与胞外磷酸盐循环利用,介导菌株氧化胁迫反应。BbTrv和BbRNT2基因双敲除导致菌株毒力下降,而过表达则显著增强菌株毒力。进一步研究表明,过表达菌株在虫体内增殖速度显著低于野生型菌株,并且宿主昆虫体内的血细胞数量亦显著低于野生菌株,推测菌株分泌的BbTrv和BbRNT2蛋白具有细胞毒性,导致血细胞数量减少并最终致死宿主。体外验证结果表明,BbTrv和BbRNT2蛋白对宿主昆虫血细胞和草地贪夜蛾sf9细胞均具有细胞毒性,引起细胞破裂死亡,而其细胞毒性须依赖于RNase活性以及蛋白的糖基化修饰。由此表明,两种分泌性T2 RNases (BbTrv和BbRNT2)可以作为细胞Hospice and palliative medicine毒性因子参与菌株的侵染致病。另外,研究发现,BbTrv和BbRNT2活性蛋白均可以显著诱导宿主昆虫的体液免疫反应。研究结果为揭示昆虫病原真菌与宿主互作的分子机制提供了新线索。