为探究水貂肠炎病毒（MEV）VP2病毒样颗粒（VLPs）作为嵌合载体携带外源抗原的能力，通过PCR技术将鸡卵清蛋白（OVA）第257～264位氨基酸短肽（SIINFEKL）插入到MEV VP2的N末端获得OVA_(257-264)-VP2，通过克隆重组和蓝白斑筛选分别获得重组质粒Bacmid-VP2、Bacmid-OVA_(257-264)-VP2，转染到昆虫细胞表达获得VP2、OVA_(257-264)-VP2蛋白的重组杆状病毒；通过间接免疫荧光和Western-blot分析蛋白反应原性，透射电镜观察VLPs形态，血凝试验检测其血凝特性。间接免疫荧光和Western-blot结果表明，重组蛋白VP2和OVA_www.selleck.cn/products/dinaciclib-sch727965(257-264)-VP2都具有良好的反vaccine and immunotherapy应原性。透射电PF-07321332作用镜观察结果表明，VP2与OVA_(257-264)-VP2都可以形成病毒样粒子，颗粒直径均约为22 nm。血凝试验结果表明，重组蛋白VP2和OVA_(257-264)-VP2与天然病毒的凝集特性相同，均可达到1∶16 384。结论：在MEV VP2的N端插入OVA257-264，不影响VP2病毒样颗粒的组装，VP2和外源多肽都保持有良好的反应原性，MEV VP2可以作为疫苗载体递呈外源抗原。